Dehydrogenasen werden als Enzyme zur Oxidation und Reduktion von Carbonylgruppen bzw. Alkoholen eingesetzt. Die Enzyme sind meist NAD(P)H-abhängig. Für die Reduktion von Aldehyden und Ketonen wird häufig Bäckerhefe verwendet.
Reduktionen mit isolierten Enzymen: Bei der Reduktion einer Carbonylgruppe muss der Cofaktor NAD(P)H – der Hydriddonor – stöchiometrisch eingesetzt werden, oder er wird wegen der hohen Kosten während der Reaktion durch in situ Reduktion von NAD(P)+ regeneriert.
Eine Möglichkeit für das Recycling von NAD(P)H ist die Verwendung eines zweiten Enzyms und eines geeigneten Substrats, das oxidiert wird: Glukose/Glukose-Dehydrogenasen, Glukose-6-Phosphat/Glukose-6-Phosphat-Dehydrogenasen und Alkohol/Alkohol-Dehydrogenasen.
Formatdehydrogenase wird häufig als Enzym für die Oxidation von Ameisensäure zu CO2 zur Gewinnung von NADH aus NAD verwendet. Diese Methode wird häufig bei der Reduktion von Carbonylgruppen zu Alkoholen und Aminen eingesetzt, kann aber nicht für die Rückgewinnung von NADPH verwendet werden.
Aktuelle Literatur
In einem biphasischen Reaktionsmedium für die asymmetrische biokatalytische Reduktion von Ketonen mit in situ Cofaktor-Regeneration bleiben beide Enzyme (ADH und FDH) stabil. Reduktionen mit schwer wasserlöslichen Ketonen wurden bei Substratkonzentrationen von > 10 mM durchgeführt, und es wurden Alkohole mit guten Umsätzen in hoher Enantioselektivität gebildet.
H. Groeger, W. Hummel, S. Buchholz, K. Drauz, T. V. Nguyen, C. Rollmann, H. Huesken, K. Abokitse, Org. Lett, 2003, 5, 173-176.
Durch sorgfältige Auswahl geeigneter Enzyme (Alkohol-Dehydrogenasen und Cofaktor-Recycling-Enzyme) kann Cofaktor-Recycling von NADH in Gegenwart von NADP+-Recycling durchgeführt werden, um insgesamt (R)- oder (S)-selektive Deracemisationen von sec-Alkoholen oder Stereoinversion zu erreichen, was ein mögliches Konzept für ein „grünes“ Äquivalent zur chemieintensiven Mitsunobu-Inversion darstellt.
C. V. Voss, C. C. Gruber, K. Faber, T. Knaus, P. Macheroux, W. Kroutil, J. Am. Chem. Soc., 2008, 130, 13969-13972.