Fehérjefoszfatáz

A foszfatázok a kinázokkal/foszforilázokkal ellentétesen hatnak, amelyek foszfátcsoportokat adnak a fehérjékhez. A foszfátcsoport hozzáadása aktiválhat vagy deaktiválhat egy enzimet (pl. kináz jelátviteli utak) vagy lehetővé teheti egy fehérje-fehérje kölcsönhatás létrejöttét (pl. SH2 domének ); ezért a foszfatázok számos jelátviteli útvonal szerves részét képezik. A foszfát hozzáadása és eltávolítása nem feltétlenül felel meg az enzim aktiválásának vagy gátlásának, és hogy számos enzimnek külön foszforilációs helyei vannak a funkcionális szabályozás aktiválásához vagy gátlásához. A CDK például a foszforilálandó specifikus aminosavmaradványtól függően aktiválódhat vagy deaktiválódhat. A foszfátok fontosak a jelátvitelben, mert szabályozzák azokat a fehérjéket, amelyekhez kapcsolódnak. A szabályozó hatás visszafordításához a foszfátot el kell távolítani. Ez önmagában hidrolízissel történik, vagy fehérjefoszfatázok közvetítésével.

A fehérjefoszforiláció döntő szerepet játszik a biológiai funkciókban, és szinte minden sejtfolyamatot szabályoz, beleértve az anyagcserét, a génátírást és a transzlációt, a sejtciklus előrehaladását, a citoszkeletális átrendeződést, a fehérje-fehérje kölcsönhatásokat, a fehérje stabilitását, a sejtmozgást és az apoptózist. Ezek a folyamatok a kulcsfontosságú fehérjék foszforilációjának változásain keresztül a PK-k és a PP-k erősen szabályozott és ellentétes irányú hatásától függenek. A hiszton-foszforiláció a metilációval, ubikvitilációval, szumoilációval és acetilációval együtt a DNS-hez való hozzáférést is szabályozza a kromatin reorganizációján keresztül.

A neuronális aktivitás egyik legfontosabb kapcsolója a PK-k és PP-k aktiválása az emelkedett intracelluláris kalcium által. A PK-k és PP-k különböző izoformáinak aktiválódásának mértékét a kalciummal szembeni egyéni érzékenységük szabályozza. Ezen túlmenően a PK-k és PP-k szabályozásához specifikus inhibitorok és célzott partnerek széles skálája, mint például az állványozó, lehorgonyzó és adaptor fehérjék is hozzájárulnak, és a neuronális sejtekben jelátviteli komplexekbe toborozzák őket. Az ilyen jelátviteli komplexek jellemzően úgy működnek, hogy a PK-kat és PP-ket a célszubsztrátokhoz és jelátviteli molekulákhoz közeli közelségbe hozzák, valamint a szubsztrátfehérjékhez való hozzáférhetőség korlátozásával fokozzák szelektivitásukat. A foszforilációs eseményeket tehát nemcsak a PK-k és PP-k kiegyensúlyozott aktivitása, hanem korlátozott lokalizációjuk is szabályozza. A szabályozó alegységek és domének arra szolgálnak, hogy a specifikus fehérjéket bizonyos szubcelluláris kompartmentumokba korlátozzák és a fehérjespecifikusságot modulálják. Ezek a regulátorok nélkülözhetetlenek a jelátviteli kaszkádok koordinált működésének fenntartásához, amelyek a neuronális sejtekben rövid távú (szinaptikus) és hosszú távú (nukleáris) jelátvitelt foglalnak magukban. Ezeket a funkciókat részben a másodlagos hírvivők allosztérikus módosítása és a fehérjék reverzibilis foszforilációja szabályozza.

Az ismert PP-k mintegy 30%-a minden szövetben jelen van, a többi valamilyen szintű szöveti korlátozást mutat. Míg a fehérje-foszforiláció az egész sejtre kiterjedő szabályozási mechanizmus, a közelmúltban végzett kvantitatív proteomikai vizsgálatok kimutatták, hogy a foszforiláció előnyben részesíti a nukleáris fehérjéket. Számos PP, amely a nukleáris eseményeket szabályozza, gyakran feldúsul vagy kizárólag a sejtmagban van jelen. A neuronális sejtekben a PP-k több sejtkompartmentben vannak jelen, és kritikus szerepet játszanak a pre- és posztszinapszisokban, a citoplazmában és a sejtmagban, ahol szabályozzák a génexpressziót.

A foszfoprotein-foszfatázt az inzulin nevű hormon aktiválja, ami azt jelzi, hogy a vérben magas a glükózkoncentráció. Az enzim ezután más enzimek, például a foszforiláz-kináz, a glikogén-foszforiláz és a glikogén-szintáz defoszforilálására hat. Ez azt eredményezi, hogy a foszforiláz-kináz és a glikogén-foszforiláz inaktívvá válik, míg a glikogén-szintáz aktiválódik. Ennek eredményeként a glikogénszintézis fokozódik, a glikogenolízis pedig csökken, és a nettó hatás az energia bejutása és tárolása a sejtben.

Vélemény, hozzászólás?

Az e-mail-címet nem tesszük közzé.