Un gruppo eme è un gruppo prostetico costituito da un anello protoporfirinico e un atomo di ferro (Fe) centrale. Un anello di protoporfirina è composto da quattro anelli di pirrolo legati da ponti di metina. Sono attaccate quattro catene laterali di metile, due di vinile e due di propionato.
L’eme della proteina emoglobina è un gruppo prostetico dell’anello eterociclico della porfirina di un atomo di ferro; la funzione biologica del gruppo è di consegnare l’ossigeno ai tessuti del corpo, tale che il legame del ligando delle molecole di gas all’atomo di ferro del gruppo proteico cambia la struttura della proteina per gruppo aminoacidico del residuo di istidina intorno alla molecola di eme.
Il ferro si trova al centro è un componente organico chiamato protoporfirina, che è legato a quattro atomi di azoto di pirrolo collegati da un ponte di metina che forma un anello di tetrapirrolo. Il ferro può essere nello stato di ossidazione ferroso (Fe2+) o ferrico (Fe3+). Tuttavia, è in grado di legarsi all’ossigeno solo quando è allo stato ferroso. Il ferro può formare due legami aggiuntivi nella quinta e nella sesta coordinazione che si trovano su entrambi i lati del piano eme. Il quinto sito di coordinazione è legato a un’istidina distale mentre il sesto sito di coordinazione può, non sempre, legarsi all’ossigeno. Al momento del legame, il gruppo eme si ridurrà effettivamente di dimensioni e scenderà ulteriormente nel piano dell’anello porfirinico. Insieme ad esso, l’istidina distale lo seguirà, e questa istidina si attacca all’interfaccia alfa-beta provocando così un cambiamento conformazionale locale o completo.
Una proteina coniugata combinata con il suo gruppo prostetico specifico è chiamata oloproteina, mentre una proteina in sua assenza è chiamata apoproteina. I gruppi prostetici hanno varie funzioni, come le reazioni di ossidazione-riduzione (redox), le reazioni di metilazione, le reazioni di ossigenazione, e così via.
Il gruppo eme dà ai muscoli e al sangue il loro caratteristico colore rosso.