インテグリンの紹介と構造
インテグリンは、細胞の細胞骨格を細胞外マトリックス（ECM）に接着させるという機械的な機能と、接着が起こったかどうかを感知する生化学的な機能を持つタンパク質である。 インテグリンファミリーは、αサブタイプとβサブタイプからなり、膜貫通型のヘテロダイマーを形成している。 インテグリンは細胞外リガンドの接着受容体として機能し、生化学的シグナルを下流のエフェクタータンパク質を介して細胞内に伝達する。 また、インテグリンは双方向に機能することから、外から内へ、内から外へと情報を伝達することができる（総説あり）。
インテグリン構造
Integrin αサブユニットドメインです。 上：直線的なドメイン配置。 中段。 タンパク質のドメインが形成する球状構造。 下：インテグリンαサブユニットの簡略化したもの。
各インテグリンヘテロダイマーは、細胞外のリガンド結合頭部、2つのマルチドメイン「脚」、2つのシングルパス膜貫通ヘリックス、2つの短い細胞質尾部を形成する非共有結合相互作用によって結合したα（アルファ）サブユニットとβ（ベータ）サブユニットから構成される。
αサブユニットの脚は大腿部と2つの子牛のドメインからなり、7つの反復配列を持つβ-プロペラドメイン（下図では円筒形）により形成されるリガンド結合頭部を支えている。 プロペラブレードドメインの一部には、下側にカルシウム結合EF-ハンドドメインがあり、リガンド結合にアロステリックな影響を与える。 脊椎動物のα鎖（9つのヒトαサブタイプ）には、プロペラリピート2と3の間に、約200残基のαI（相互作用）ドメインが追加で存在している。
Integrin βサブユニットドメインです。 上：直線的なドメイン配置。 中段。 タンパク質のドメインが形成する球状構造。
βサブユニットは、4つのシステインに富む上皮成長因子（EGF）リピート、ハイブリッドドメイン（配列の分割）、I様ドメイン（βI）、プレキシンセンパホリン-インテグリン（PSI）ドメインから構成されています。 αIと同様に、βIドメインにはリガンド結合のためのMIDAS部位と、Ca2+によって阻害され、リガンド結合のためのMn2+によって活性化される追加の制御部位「adjacent to MIDAS」またはADMIDASが含まれています
i) リガンド結合
βIドメインはβ-プロペラと共に、あるいは（存在すれば）MIDASを介してαIと共に、ヘッドピース内の界面でMg2+依存的にリガンドを結合している。 Aspのカルボキシル基がβIのMIDASイオンMg2+に結合する一方で、RGDリガンドのArgの側鎖水素はβ-プロペラのドメイン2および3のAspに直接結合する。
ii) 二量体化
α とβサブユニットの安定二量体における球状ドメイン構造です。
二量化はα鎖のβ-プロペラ表面と細胞質内のβ鎖のハイブリッドドメインを介して行われる。 これらの相互作用表面の配列は、鎖の選択の特異性を制御しているようである。 二量体は、外膜近位領域と内膜近位領域でそれぞれ疎水的相互作用と静電的塩橋によって安定化され、不活性な状態を維持することが示されている。
iii) 相互作用
β鎖の細胞質尾部はNPxY/Fモチーフを介してタンパク質アダプターと結合することが知られており、これは二量体間の塩橋を破壊してインテグリンを活性化する（総説あり）。 一般に、アダプタータンパク質はアクチンへの結合を促進するが、中間フィラメントもビメンチンを介して関与しているとされている。
構造的アダプター（例：タリン、テンシン）はインテグリンを細胞骨格に直接つなぐ
足場アダプター（例：パキシリン、キンドリン）は焦点接着タンパク質間の橋を形成する
触媒的アダプター（例：焦点接着キナーゼ、インテリン連動キナーゼ、Src）は接着部位からのシグナル伝達を伝播する
インテグリンは細胞骨格に結合している。 α-tailを介した相互作用は配列の多様性により確立されていないが、α-tailは下流のシグナル伝達を調節するタンパク質と結合することにより、細胞型特異的にインテグリンの活性化に関与していると考えられる。
リガンド親和性の調節、シグナル伝達、インテグリンの表面分布のダイナミクスにおけるタンパク質構造の役割は、
細胞質尾部残基のリン酸化状態は、結合に対するアダプター間の競争、したがってインテグリンのその後の細胞骨格相互作用と反応を調節する（レビュー）
でレビューされています。