ホスファターゼは、タンパク質にリン酸基を付加するキナーゼ/リン酸化酵素に対抗して作用する酵素である。 リン酸基の付加は、酵素を活性化または非活性化したり（例えば、キナーゼのシグナル伝達経路）、タンパク質間の相互作用を可能にする（例えば、SH2ドメイン）。したがって、ホスファターゼは多くのシグナル伝達経路に不可欠である。 リン酸の付加や除去は必ずしも酵素の活性化や阻害に対応するものではなく、いくつかの酵素は機能調節を活性化または阻害するための別々のリン酸化部位を持っている。 例えばCDKは、リン酸化される特定のアミノ酸残基によって活性化されたり、不活性化されたりする。 リン酸塩は、それが結合しているタンパク質を制御するため、シグナル伝達において重要である。 調節効果を逆転させるには、リン酸塩を除去する。
タンパク質のリン酸化は、代謝、遺伝子の転写と翻訳、細胞周期の進行、細胞骨格の再編成、タンパク質間相互作用、タンパク質の安定性、細胞運動、アポトーシスなど、生物機能において重要な役割を担い、ほぼすべての細胞プロセスを制御しています。 これらのプロセスは、主要タンパク質のリン酸化の変化を通じて、高度に制御されたPKとPPの相反する作用に依存している。
神経活動の主要なスイッチの1つは、細胞内カルシウムの上昇によるPKおよびPPの活性化である。
神経活動の主要なスイッチの一つは、細胞内カルシウムの上昇によるPKsやPPsの活性化であり、様々なアイソフォームの活性化の程度は、カルシウムに対するそれぞれの感受性によって制御されている。 さらに、様々な阻害剤や足場タンパク質、アンカータンパク質、アダプタータンパク質などのターゲティングパートナーも、PKsやPPsの制御に寄与し、神経細胞内のシグナル伝達複合体へリクルートされる。 このようなシグナル伝達複合体は、通常、PKやPPを標的基質やシグナル伝達分子と近接させるとともに、これらの基質タンパク質への接近を制限することにより、その選択性を高めるように作用している。 したがって、リン酸化は、PKとPPのバランスのとれた活性だけでなく、局在の制限によっても制御されている。 制御サブユニットとドメインは、特定のタンパク質を特定の細胞内コンパートメントに限定し、タンパク質の特異性を調節する役割を担っている。 これらの制御因子は、神経細胞における短期（シナプス）および長期（核）シグナル伝達を含むシグナルカスケードの協調的な作用を維持するのに必須である。
既知のタンパク質複合体の約30%が全組織に存在し、残りはある程度の組織制限を受けると考えられています。 タンパク質のリン酸化は細胞全体の制御機構ですが、最近の定量プロテオミクス研究により、リン酸化は核タンパク質を優先的に標的にしていることが明らかになっています。 核内事象を制御する多くのPPは、しばしば核内に濃縮されるか、核内にのみ存在することが知られています。
リン酸化タンパク質フォスファターゼは、血中のグルコースが高濃度であることを示すホルモンであるインスリンによって活性化されます。
フォスフォプロテインホスファターゼは、インスリンというホルモンによって活性化され、血液中のグルコース濃度が高いことを示します。次に、この酵素は、フォスフォリラーゼキナーゼ、グリコーゲンフォスリラーゼ、グリコーゲン合成酵素といった他の酵素の脱リン酸化を行うよう働きます。 これにより、ホスホリラーゼキナーゼとグリコーゲンホスホリラーゼは不活性になり、グリコーゲン合成酵素は活性化される。 その結果、グリコーゲン合成は増加し、グリコーゲン分解は減少して、エネルギーが細胞内に入り、貯蔵されるようになる。