Un grup heme este un grup protetic format dintr-un inel de protoporfirină și un atom central de fier (Fe). Un inel de protoporfirină este alcătuit din patru inele de pirrol legate prin punți de metină. Sunt atașate patru lanțuri laterale de metil, două de vinil și două de propionat.
Hemul proteinei hemoglobinei este un grup protetic al inelului heterociclic de porfirină al unui atom de fier; funcția biologică a grupului este pentru livrarea oxigenului către țesuturile corpului, astfel încât legarea ligandului moleculelor de gaz la atomul de fier al grupului proteic modifică structura proteinei prin grupul de aminoacizi al reziduului de histidină din jurul moleculei de heme.
Fierul se află în centru este o componentă organică numită protoporfirină, care este legată de patru atomi de azot de pirrol legați de o punte de metină care formează un inel tetrapirrol. Fierul poate fi fie în starea de oxidare feroasă (Fe2+), fie în cea ferică (Fe3+). Cu toate acestea, este capabil să se lege de oxigen doar atunci când se află în stare feroasă. Fierul poate forma două legături suplimentare în a cincea și a șasea coordinație, care se află de ambele părți ale planului hemului. Cel de-al cincilea situs de coordonare este legat de o histidină distală, în timp ce cel de-al șaselea situs de coordonare poate, nu întotdeauna, să se lege de oxigen. La legare, grupul heme își va micșora de fapt dimensiunea și va coborî mai mult în planul inelului de porfirină. Împreună cu acesta, histidina distală îl va urma, iar această histidină este legată de interfața alfa-Beta, rezultând astfel o schimbare conformațională locală sau completă.
O proteină conjugată combinată cu grupul său protetic specific se numește holoproteină, în timp ce o proteină în absența acesteia se numește apoproteină. Grupurile proteice au funcții variate, cum ar fi reacțiile de oxidare-reducere (redox), reacțiile de metilare, reacțiile de oxigenare și așa mai departe.
Grupul heme conferă mușchilor și sângelui culoarea roșie caracteristică.