Hémová skupina je prostetická skupina složená z protoporfyrinového kruhu a centrálního atomu železa (Fe). Protoporfyrinový kruh se skládá ze čtyř pyrrolových kruhů spojených methinovými můstky. K nim jsou připojeny čtyři methylové, dva vinylové a dva propionátové postranní řetězce.
Hém bílkoviny hemoglobinu je prostetická skupina heterocyklického kruhu porfyrinu atomu železa; biologická funkce skupiny spočívá v dodávání kyslíku do tělesných tkání tak, že vazba ligandu molekul plynu na atom železa bílkovinné skupiny mění strukturu bílkoviny pomocí aminokyselinové skupiny histidinového zbytku kolem molekuly hemu.
Železo leží uprostřed organické složky zvané protoporfyrin, která je vázána na čtyři pyrrolové atomy dusíku spojené methinovým můstkem, který tvoří tetrapyrrolový kruh. Železo může být buď v železitém (Fe2+), nebo železitém (Fe3+) oxidačním stavu. Je však schopno vázat se na kyslík pouze v železitém stavu. Železo může vytvářet další dvě vazby v páté a šesté koordinaci, které jsou na obou stranách roviny hemu. Páté koordinační místo je vázáno na distální histidin, zatímco šesté koordinační místo se může, ne vždy, vázat na kyslík. Při vazbě se skupina hemu ve skutečnosti zmenší a sestoupí dále do roviny porfyrinového kruhu. Spolu s ní bude následovat distální histidin, který se připojí k rozhraní alfa-Beta, čímž dojde k místní až úplné konformační změně.
Konjugovaný protein v kombinaci s jeho specifickou prostetickou skupinou se označuje jako holoprotein, zatímco protein v jeho nepřítomnosti se nazývá apoprotein. Protetické skupiny mají různé funkce, například oxidačně-redukční reakce (redox), metylační reakce, oxygenační reakce atd.
Hémová skupina dává svalům a krvi charakteristickou červenou barvu.