Un grupo hemo es un grupo prostético formado por un anillo de protoporfirina y un átomo central de hierro (Fe). Un anillo de protoporfirina está formado por cuatro anillos de pirrol unidos por puentes de metilo. Se unen cuatro cadenas laterales de metilo, dos de vinilo y dos de propionato.
El hemo de la proteína hemoglobina es un grupo prostético de anillo heterocíclico de porfirina de un átomo de hierro; la función biológica del grupo es para la entrega de oxígeno a los tejidos del cuerpo, de tal manera que la unión del ligando de las moléculas de gas al átomo de hierro del grupo proteico cambia la estructura de la proteína por el grupo de aminoácidos del residuo de histidina alrededor de la molécula de hemo.
El hierro se encuentra en el centro es un componente orgánico llamado protoporfirina, que está unido a cuatro átomos de nitrógeno de pirrol unidos por un puente de metina que forma un anillo de tetrapirrol. El hierro puede estar en estado de oxidación ferroso (Fe2+) o férrico (Fe3+). Sin embargo, sólo es capaz de unirse al oxígeno cuando está en estado ferroso. El hierro puede formar dos enlaces adicionales en la quinta y en la sexta coordinación, que se encuentran a ambos lados del plano del hemo. El quinto sitio de coordinación está unido a una histidina distal mientras que el sexto sitio de coordinación puede, no siempre, unirse al oxígeno. Al unirse, el grupo hemo se reducirá de hecho en tamaño y descenderá más en el plano del anillo de porfirina. Junto con él, la histidina distal le seguirá, y esta histidina se une a la interfaz alfa-Beta dando lugar así a un cambio conformacional de local a completo.
Una proteína conjugada combinada con su grupo prostético específico se denomina holoproteína, mientras que una proteína en su ausencia se denomina apoproteína. Los grupos prostéticos tienen funciones variadas, como reacciones de oxidación-reducción (redox), reacciones de metilación, reacciones de oxigenación, etc.
El grupo hemo da a los músculos y a la sangre su distintivo color rojo.