Um grupo heme é um grupo protético constituído por um anel de protoporfirina e um átomo central de ferro (Fe). Um anel de protoporfirina é composto por quatro anéis de pirrole ligados por pontes de methine. Quatro anéis de metilo, dois de vinil e duas cadeias laterais de propionato estão ligados.
Heme da proteína da hemoglobina é um grupo protético de anel heterocíclico de porfirina de um átomo de ferro; a função biológica do grupo é fornecer oxigénio aos tecidos do corpo, de tal forma que a ligação das moléculas de ligante de gás ao átomo de ferro do grupo proteico altera a estrutura da proteína pelo grupo aminoácido do resíduo de histidina em torno da molécula heme.
O ferro encontra-se no centro é um componente orgânico chamado protoporfirina, que está ligado a quatro átomos de nitrogênio pirrolado ligados por uma ponte de methine que forma um anel de tetrapirrol. O ferro pode estar no estado de oxidação ferroso (Fe2+) ou férrico (Fe3+). Entretanto, ele só é capaz de se ligar ao oxigênio quando está no estado ferroso. O ferro pode formar duas ligações adicionais na quinta e na sexta coordenação que em ambos os lados do plano heme. O quinto local de coordenação está ligado a uma histidina distal enquanto que o sexto local de coordenação pode, nem sempre, ligar-se ao oxigénio. Ao ligar-se, o grupo Heme irá de facto diminuir de tamanho e descer mais para o plano do anel de porfirina. Junto com ela, a histidina distal seguirá, e esta histidina está ligada à interface alfa-beta, resultando assim numa mudança conformacional local a completa.
Uma proteína conjugada combinada com seu grupo protético específico é chamada de holoproteína, enquanto uma proteína em sua ausência é chamada de apoproteína. Os grupos protéticos têm funções variadas, tais como reacções redutoras de oxidação (redox), reacções de metilação, reacções de oxigenação, etc.
O grupo heme dá aos músculos e ao sangue a sua cor vermelha distinta.