Dehydrogenases worden gebruikt als enzymen voor de oxidatie en reductie van carbonylgroepen, respectievelijk alcoholen. De enzymen zijn meestal NAD(P)H-afhankelijk. Voor de reductie van aldehyden en ketonen wordt vaak bakkersgist gebruikt.
Reducties met geïsoleerde enzymen: Tijdens de reductie van een carbonylgroep moet de cofactor NAD(P)H – de hydridedonor – stoichiometrisch worden gebruikt, of worden geregenereerd door in situ reductie van NAD(P)+ vanwege de hoge kosten tijdens de reactie.
Een mogelijkheid voor de recycling van NAD(P)H is het gebruik van een tweede enzym en een geschikt substraat dat wordt geoxideerd: glucose / glucose dehydrogenases, glucose-6-fosfaat / glucose-6-fosfaat dehydrogenases en alcohol / alcohol dehydrogenases.
Formaatdehydrogenase wordt vaak gebruikt als enzym voor de oxidatie van mierenzuur tot CO2 voor de terugwinning van NADH uit NAD. Deze methode wordt vaak gebruikt voor de reductie van carbonylgroepen tot alcoholen en amines, maar kan niet worden gebruikt voor de terugwinning van NADPH.
Recente literatuur
In een bifasisch reactiemedium voor de asymmetrische biokatalytische reductie van ketonen met in situ regeneratie van cofactoren blijven beide enzymen (ADH en FDH) stabiel. Reducties met slecht in water oplosbare ketonen werden uitgevoerd bij substraatconcentraties van > 10 mM, en er werden alcoholen gevormd met goede omzettingen in hoge enantioselectiviteit.
H. Groeger, W. Hummel, S. Buchholz, K. Drauz, T. V. Nguyen, C. Rollmann, H. Huesken, K. Abokitse, Org. Lett, 2003, 5, 173-176.
Door zorgvuldige selectie van geschikte enzymen (alcoholdehydrogenasen en cofactorrecyclage-enzymen) kan cofactorrecyclage van NADH worden uitgevoerd in aanwezigheid van NADP+-recyclage om te komen tot algehele (R)- of (S)-selectieve deracemisaties van sec-alcoholen of stereoinversie, wat een mogelijk concept is voor een “groen” equivalent van de chemisch-intensieve Mitsunobu-inversie.
C. V. Voss, C. C. Gruber, K. Faber, T. Knaus, P. Macheroux, W. Kroutil, J. Am. Chem. Soc., 2008, 130, 13969-13972.