Een heemgroep is een prosthetische groep die bestaat uit een protoporfyrinering en een centraal ijzer(Fe)atoom. Een protoporfyrinering bestaat uit vier pyrrol-ringen die door methinebruggen met elkaar zijn verbonden. Hieraan zijn vier methyl-, twee vinyl- en twee propionaatzijketens gekoppeld.
Heme van hemoglobine-eiwit is een prosthetische groep van heterocyclische ring van porfyrine van een ijzeratoom; de biologische functie van de groep is voor het leveren van zuurstof aan lichaamsweefsels, zodanig dat binding van ligand van gasmoleculen aan het ijzeratoom van de eiwitgroep de structuur van het eiwit verandert door aminozuurgroep van histidine residu rond het heem-molecuul.
Het ijzer ligt in het centrum is een organisch bestanddeel, protoporfyrine genaamd, dat gebonden is aan vier pyrroolstikstofatomen, verbonden door een methinebrug die een tetrapyrroolring vormt. Het ijzer kan zich zowel in de ijzerhoudende (Fe2+) als in de ijzerhoudende (Fe3+) oxidatietoestand bevinden. Het kan zich echter alleen aan zuurstof binden wanneer het in de ijzerhoudende toestand is. Het ijzer kan twee extra bindingen vormen in de vijfde en in de zesde coördinatieplaats, die zich aan weerszijden van het heemvlak bevinden. De vijfde coördinatieplaats is gekoppeld aan een distaal histidine, terwijl de zesde coördinatieplaats zich, niet altijd, aan zuurstof kan binden. Bij binding krimpt de heemgroep in feite in omvang en daalt verder in het vlak van de porfyrine ring. De distale histidine volgt dan mee, en deze histidine hecht zich aan de alfa-bèta interface, hetgeen resulteert in een plaatselijke tot volledige conformationele verandering.
Een geconjugeerd eiwit in combinatie met zijn specifieke prothetische groep wordt een holoproteïne genoemd, terwijl een eiwit in afwezigheid daarvan een apoproteïne wordt genoemd. Prothetische groepen hebben verschillende functies, zoals oxiderende-reducerende reacties (redox), methyleringsreacties, oxygenatiereacties, enzovoort.
De heemgroep geeft spieren en bloed hun kenmerkende rode kleur.