Grupa hemowa to grupa protetyczna składająca się z pierścienia protoporfirynowego i centralnego atomu żelaza (Fe). Pierścień protoporfiryny składa się z czterech pierścieni pirolowych połączonych mostkami metynowymi. Dołączone są cztery metylowe, dwa winylowe i dwa propionianowe łańcuchy boczne.
Hem białka hemoglobiny jest grupą protetyczną heterocyklicznego pierścienia porfiryny z atomem żelaza; biologiczną funkcją grupy jest dostarczanie tlenu do tkanek organizmu, tak że wiązanie ligandu cząsteczek gazu z atomem żelaza grupy białkowej zmienia strukturę białka przez grupę aminokwasową reszty histydynowej wokół cząsteczki hemu.
Żelazo leży w centrum jest składnikiem organicznym zwanym protoporfiryną, który jest związany z czterema atomami azotu pirolu połączonymi mostkiem metynowym, który tworzy pierścień tetrapirolu. Żelazo może być albo w żelaznym (Fe2+) lub żelaznym (Fe3+) stanie utlenienia. Jednakże jest ono w stanie wiązać się z tlenem tylko wtedy, gdy znajduje się w stanie żelaznym. Żelazo może tworzyć dwa dodatkowe wiązania w piątym i szóstym miejscu koordynacyjnym, które znajdują się po obu stronach płaszczyzny hemu. Piąte miejsce koordynacyjne jest połączone z dystalną histydyną, podczas gdy szóste miejsce koordynacyjne może, nie zawsze, wiązać się z tlenem. Po związaniu, grupa hemowa będzie faktycznie zmniejszyć rozmiar i zejść dalej do płaszczyzny pierścienia porfiryny. Wraz z nią podąża dystalna histydyna, która zostaje przyłączona do interfejsu alfa-beta, co powoduje lokalną lub całkowitą zmianę konformacyjną.
Białko koniugatowe połączone ze swoją specyficzną grupą prostetyczną nazywane jest holoproteiną, natomiast białko pozbawione tej grupy nazywane jest apoproteiną. Grupy prostetyczne pełnią różne funkcje, takie jak reakcje utleniania-redukcji (redoks), reakcje metylacji, reakcje utleniania i tak dalej.
Grupa hemowa nadaje mięśniom i krwi charakterystyczny czerwony kolor.
Dzięki grupie hemowej mięśnie i krew mają charakterystyczny czerwony kolor.