Fosfatazy działają przeciwstawnie do kinaz/fosforylaz, które dodają grupy fosforanowe do białek. Dodanie grupy fosforanowej może aktywować lub dezaktywować enzym (np. kinazowe szlaki sygnalizacyjne) lub umożliwiać interakcję białko-białko (np. domeny SH2); dlatego fosfatazy są integralną częścią wielu szlaków transdukcji sygnału. Dodanie i usunięcie fosforanu niekoniecznie odpowiada aktywacji lub inhibicji enzymu, a kilka enzymów ma oddzielne miejsca fosforylacji dla aktywacji lub inhibicji regulacji funkcjonalnej. Na przykład CDK może być aktywowana lub dezaktywowana w zależności od specyficznej reszty aminokwasowej, która jest fosforylowana. Fosforany są ważne w transdukcji sygnału, ponieważ regulują białka, do których są przyłączone. Aby odwrócić efekt regulacyjny, fosforan jest usuwany. Dzieje się to samoistnie poprzez hydrolizę lub za pośrednictwem fosfataz białkowych.
Fosforylacja białek odgrywa kluczową rolę w funkcjach biologicznych i kontroluje prawie każdy proces komórkowy, w tym metabolizm, transkrypcję i translację genów, progresję cyklu komórkowego, rearanżację cytoszkieletu, interakcje białko-białko, stabilność białek, ruch komórek i apoptozę. Procesy te zależą od wysoce regulowanych i przeciwstawnych działań PK i PP, poprzez zmiany w fosforylacji kluczowych białek. Fosforylacja histonów, wraz z metylacją, ubikwitynacją, sumoilacją i acetylacją, reguluje również dostęp do DNA poprzez reorganizację chromatyny.
Jednym z głównych przełączników aktywności neuronów jest aktywacja PKs i PPs przez podwyższony poziom wapnia wewnątrzkomórkowego. Stopień aktywacji różnych izoform PKs i PPs jest kontrolowany przez ich indywidualną wrażliwość na wapń. Ponadto, szeroki zakres specyficznych inhibitorów i partnerów, takich jak białka rusztowania, kotwiczące i adaptorowe, również przyczynia się do kontroli PK i PP i rekrutuje je do kompleksów sygnalizacyjnych w komórkach neuronalnych. Takie kompleksy sygnalizacyjne zazwyczaj działają tak, aby PK i PP znalazły się w bliskim sąsiedztwie docelowych substratów i cząsteczek sygnalizacyjnych, a także zwiększają ich selektywność poprzez ograniczanie dostępu do białek substratowych. Zdarzenia fosforylacji są zatem kontrolowane nie tylko przez zrównoważoną aktywność PK i PP, ale także przez ich ograniczoną lokalizację. Podjednostki i domeny regulatorowe służą do ograniczania specyficznych białek do poszczególnych przedziałów subkomórkowych oraz do modulowania specyficzności białek. Regulatory te są niezbędne do utrzymania skoordynowanego działania kaskad sygnalizacyjnych, które w komórkach neuronalnych obejmują sygnalizację krótkotrwałą (synaptyczną) i długotrwałą (jądrową). Funkcje te są częściowo kontrolowane przez modyfikację allosteryczną przez wtórnych posłańców i odwracalną fosforylację białek.
Uważa się, że około 30% znanych PP jest obecnych we wszystkich tkankach, a pozostałe wykazują pewien stopień ograniczenia tkankowego. Podczas gdy fosforylacja białek jest mechanizmem regulacyjnym obejmującym całą komórkę, ostatnie badania proteomiki ilościowej wykazały, że fosforylacja jest preferencyjnie ukierunkowana na białka jądrowe. Wiele PP, które reguluj± wydarzenia j±drowe, jest często wzbogaconych lub obecnych wył±cznie w j±drze. W komórkach neuronalnych, PP są obecne w wielu przedziałach komórkowych i odgrywają krytyczną rolę zarówno w pre- jak i post-synapsie, w cytoplazmie i w jądrze, gdzie regulują ekspresję genów.
Fosfataza fosfoproteinowa jest aktywowana przez hormon insuliny, który wskazuje na wysokie stężenie glukozy we krwi. Enzym ten działa następnie w celu deposforylacji innych enzymów, takich jak kinaza fosforylowa, fosforylaza glikogenowa i syntaza glikogenowa. Prowadzi to do tego, że kinaza fosforylowa i fosforylaza glikogenu stają się nieaktywne, podczas gdy syntaza glikogenu zostaje aktywowana. W rezultacie synteza glikogenu jest zwiększona, a glikogenoliza zmniejszona, a efektem netto jest wprowadzenie energii do komórki i przechowywanie jej wewnątrz niej.