Fosfataser agerar i motsats till kinaser/fosforylaser, som tillför fosfatgrupper till proteiner. Tillägget av en fosfatgrupp kan aktivera eller inaktivera ett enzym (t.ex. signalvägar för kinaser) eller möjliggöra en protein-proteininteraktion (t.ex. SH2-domäner ); därför är fosfataser integrerade i många signaltransduktionsvägar. Tillägg och borttagande av fosfat motsvarar inte nödvändigtvis enzymaktivering eller -hämning, och flera enzymer har separata fosforyleringsställen för aktivering eller hämning av funktionell reglering. CDK kan till exempel antingen aktiveras eller inaktiveras beroende på vilken specifik aminosyrarest som fosforyleras. Fosfater är viktiga vid signaltransduktion eftersom de reglerar de proteiner som de är knutna till. För att upphäva den reglerande effekten avlägsnas fosfaten. Detta sker på egen hand genom hydrolys eller förmedlas av proteinfosfataser.
Proteinfosforylering spelar en avgörande roll i biologiska funktioner och kontrollerar nästan alla cellprocesser, inklusive ämnesomsättning, gentranskription och översättning av gener, cellcykelutveckling, cytoskeletala omarrangemang, protein-proteininteraktioner, proteinstabilitet, cellrörelse och apoptos. Dessa processer är beroende av PK:s och PP:s starkt reglerade och motsatta åtgärder genom förändringar i fosforyleringen av nyckelproteiner. Histonfosforylering, tillsammans med metylering, ubiquitering, sumoylering och acetylering, reglerar också tillgången till DNA genom kromatinreorganisation.
En av de viktigaste omkopplingarna för neuronal aktivitet är aktiveringen av PKs och PPs genom förhöjt intracellulärt kalcium. Graden av aktivering av de olika isoformerna av PKs och PPs styrs av deras individuella känslighet för kalcium. Dessutom bidrar ett brett spektrum av specifika hämmare och målinriktningspartner, t.ex. scaffolding-, förankrings- och adaptorproteiner, till kontrollen av PKs och PPs och rekryterar dem till signalkomplex i neuronala celler. Sådana signalkomplex verkar vanligtvis för att föra PKs och PPs i nära anslutning till målsubstrat och signalmolekyler samt öka deras selektivitet genom att begränsa tillgängligheten till dessa substratproteiner. Fosforyleringshändelser styrs därför inte bara av PK:s och PP:s balanserade aktivitet utan också av deras begränsade lokalisering. Reglerande subenheter och domäner tjänar till att begränsa specifika proteiner till särskilda subcellulära avdelningar och till att modulera proteins specificitet. Dessa regulatorer är viktiga för att upprätthålla den samordnade verkan av signalkaskader, som i neuronala celler omfattar kortsiktig (synaptisk) och långsiktig (nukleär) signalering. Dessa funktioner kontrolleras delvis genom allosterisk modifiering av sekundära budbärare och reversibel proteinfosforylering.
Det antas att cirka 30 % av de kända PPs finns i alla vävnader, medan resten uppvisar en viss vävnadsbegränsning. Medan proteinfosforylering är en cellövergripande regleringsmekanism har nyligen genomförda kvantitativa proteomikstudier visat att fosforylering företrädesvis riktar sig mot nukleära proteiner. Många PPs som reglerar nukleära händelser är ofta berikade eller uteslutande närvarande i kärnan. I neuronala celler finns PPs i flera cellulära avdelningar och spelar en kritisk roll vid både pre- och postsynapser, i cytoplasman och i kärnan där de reglerar genuttrycket.
Foskoproteinfosfatas aktiveras av hormonet insulin, vilket indikerar att det finns en hög koncentration av glukos i blodet. Enzymet agerar sedan för att avfosforyla andra enzymer, till exempel fosforylaskinas, glykogenfosforylas och glykogensyntas. Detta leder till att fosforylaskinas och glykogenfosforylas blir inaktiva, medan glykogensyntas aktiveras. Detta leder till att glykogensyntesen ökar och glykogenolysen minskar, och nettoeffekten är att energi kommer in och lagras i cellen.