En heme-grupp är en protetisk grupp som består av en protoporfyrinring och en central järnatom (Fe). En protoporfyrinring består av fyra pyrrolringar som är sammanlänkade med metinbryggor. Fyra metyl-, två vinyl- och två propionat-sidokedjor är knutna.
Hem i hemoglobinprotein är en protetisk grupp av heterocyklisk ring av porfyrin av en järnatom; gruppens biologiska funktion är att leverera syre till kroppsvävnader, så att bindning av ligand av gasmolekyler till järnatomen i proteingruppen ändrar proteinets struktur genom aminosyragrupp av histidinrester runt hemmolekylen.
Järnet ligger i centrum är en organisk komponent som kallas protoporfyrin, som är bunden till fyra pyrrolkväveatomer som är länkade med en metrinbro som bildar en tetrapyrrolring. Järnet kan antingen befinna sig i oxidationsläget järnhaltigt (Fe2+) eller järnhaltigt (Fe3+). Det kan dock bara binda till syre när det är i järnhaltigt tillstånd. Järnet kan bilda två ytterligare bindningar i femte och sjätte koordinationen som ligger på båda sidor om hemplanet. Den femte koordinationsplatsen är kopplad till ett distalt histidin medan den sjätte koordinationsplatsen inte alltid kan binda till syre. Vid bindning kommer hemgruppen faktiskt att krympa i storlek och sjunka längre ner i porfyrinringens plan. Den distala histidinen följer med, och denna histidin är knuten till alfa-beta-gränssnittet, vilket resulterar i en lokal till fullständig konformationsförändring.
Ett konjugerat protein i kombination med sin specifika protetiska grupp kallas ett holoprotein, medan ett protein i dess frånvaro kallas ett apoprotein. Protetiska grupper har olika funktioner, t.ex. oxiderande-reducerande reaktioner (redox), metyleringsreaktioner, syresättningsreaktioner och så vidare.
Hemgruppen ger muskler och blod deras karakteristiska röda färg.